Молекулярная биология полагает, что последовательность аминокислот в пептидной цепочке полностью определяет строение молекулы белка, а, значит, и её физико-химические свойства, а, значит, и её биологические функции. Из этого подхода следует, что если искусственно воспроизвести такую же последовательность аминокислот, как и в каком-либо «природном» белке, то искусственный белок будет представлять собой в биохимическом отношении то же самое, что и «природный». Опыт опровергает эти наивные надежды: искусственные белки, в лучшем случае, не выполняют никаких биологических функций, хуже того — они оказываются сильными аллергенами.

Логично предположить, что «визитная карточка» белка представлена не только последовательностью аминокислот, но и некоторым дополнительным признаком. И, если этот дополнительный признак несут не аминокислоты, как таковые, то следует поискать его в пептидных связях, которыми аминокислоты сцеплены друг с другом. К счастью, не нужно далеко ходить: на сегодня можно считать уже доказанным, что пептидные связи являются резонирующими, т. е. что в них происходят циклические переключения конфигураций химических связей. Так, читаем (Комов и Шведова, «Биохимия», 2004): «Пептидная связь не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм, что является средним значением между истинной одинарной связью C-N (0.149 нм) и истинной двойной связью C=N (0.127 нм). По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной. Обе структуры динамичны, и между ними имеются взаимные переходы». Но в том же учебнике приведена химическая схема пептидного соединения двух аминокислот, которое прямо-таки «железобетонное»: не просматривается даже намёка на «взаимные переходы». Начинают во здравие, кончают за упокой!

Давайте же будем последовательны! Схему химических связей в аминокислоте обычно представляют следующим образом:

где R — характерный радикал. Пептидное соединение образуется при сцепке карбоксильной группы одной аминокислоты с аминной группой другой; при этом из карбоксильной группы «изымается» гидроксильная группа ОН, а из аминной — атом водорода Н. В результате, как нам представляется, образуется резонирующее соединение, две конфигурации которого, попеременно сменяющие друг друга, изображены ниже.

Переключения между такими конфигурациями предполагают завидную синхронность, т. к. переходы химических связей затрагивают шесть различных атомов. Но мы не усматриваем в этом большой проблемы, поскольку допускаем, что управление переключениями электронных конфигураций возможно с программного уровня реальности (см. «Не нужно нам лишних ферментов!»). При этом физико-химические законы ничуть не нарушаются, свойства атомов остаются такими же, как и при отсутствии управляемых переключений: при обеих конфигурациях водород образует одну связь, кислород — две, азот — три, а углерод — четыре. И, конечно, расстояние между атомами углерод-азотной пары в пептидной связи должно иметь значение, промежуточное между значениями для случаев чисто одинарной и чисто двойной связей, поскольку при конфигурации 1 связь в этой углерод-азотной паре двойная, а при конфигурации 2 — одинарная.

Только что обрисованная картина резонанса в пептидном соединении позволяет сделать некоторые интересные выводы. Ведь, если переключения электронных конфигураций в пептидном соединении производятся благодаря управлению с программного уровня, то частота этих переключений является управляемым параметром! Отсюда сразу же просматривается то, что же именно дополняет последовательность аминокислот в «визитной карточке» белка: это специфические частоты резонансов в пептидных соединениях тех или иных пар аминокислот. Тогда «природные» белки имеют поразительную защиту от подделок: синтезируя белок физико-химическими методами, возможно подделать последовательность аминокислот, но невозможно подделать частоты пептидных резонансов.

Дополнительная «степень защиты» белков, о которой идёт речь, имеет большой биологический смысл. Прежде всего, эта «степень защиты» повышает эффективность и надёжность генетической обособленности. У генетически обособленных организмов могут различаться частоты пептидных резонансов между одними и теми же парами аминокислот, и, соответственно, могут различаться полные наборы частот пептидных резонансов. «Своим» будет считаться тот белок, у которого правильны как последовательность аминокислот, так и частоты соответствующих пептидных резонансов.

Насколько же это облегчает работу иммунной системы по распознанию «чужих» белков! Когда пептидная цепочка свёрнута в глобулу, то иммуноглобулины могут контактировать лишь с некоторыми участками этой цепочки, которые расположены на периферии глобулы. При этом большая часть первичной структуры цепочки остаётся недоступной, и признак правильности частот пептидных резонансов выходит по значимости на первое место. Не будь этого признака, нам пришлось бы допустить, что для распознания «чужих» глобул иммуноглобулины используют какое-то неизвестное науке чутьё.

Впрочем, главное, что даёт характеристический набор частот пептидных резонансов — это обеспечение дополнительной специфичности «своих» белков. Эта специфичность требуется для управления белками в режиме селективного доступа, по следующим принципам: во-первых, «я» управляю только «своими» белками и никакими больше, и, во-вторых, «своими» белками управляю только «я» и никто больше.

Тут биохимики, конечно, вклинятся с заявлением о том, что никакого управления белками нет; что, действительно, белки вытворяют много премилых вещей, но всё это происходит абсолютно самопроизвольно. Свежо предание! Начать с того, что абсолютно самопроизвольно происходит синтез биополимеров, которые не встречаются в неживой природе. Делать им там нечего — а вот в живых организмах у них множество функций, оттого они там самопроизвольно и синтезируются. Что интересно: после своего самопроизвольного синтеза они самопроизвольно формируют себе вторичную структуру, скрепляясь водородными связями, а затем и третичную — скрепляясь связями дисульфидными. У белка средней длины имеется огромное число устойчивых конфигураций вторичной и третичной структур, но абсолютно самопроизвольно формируются именно те, которые как раз требуются для решения той или иной неотложной задачи. Само собой, решение задачи тоже происходит абсолютно самопроизвольно — как будто её никто и не ставил. Ну, это понятно — белки-то синтезировались именно такие, какие и требовались. Кстати, задачи, которые «никто не ставил», бывают такими нетривиальными, что молекуле белка для их решения приходится абсолютно самопроизвольно перестраивать свою конфигурацию, чтобы подобрать оптимальную. Причём, те локальные задачки, которые решают отдельные молекулы белка, оказываются — опять же, абсолютно самопроизвольно — изумительно согласованы друг с другом, так что в результате решается более глобальная задачка, благодаря чему продолжает трепыхаться жизнь в организме. И так далее, и так далее — ибо если считать, что всё это происходит абсолютно самопроизвольно, то уж нужно переть до конца. И в конце сделать логичный вывод о том, что взлёты теоретической мысли биохимиков, которые они расценивают как свои достижения — не более чем абсолютный самопроизвол.

У нас же подход иной. «Трепыхание жизни» в организме поддерживается благодаря работе мощного пакета программ, в котором предписано — что требуется выполнить с помощью молекул белков в той или иной ситуации, как синтезировать подходящие для этих целей белки, и как затем управлять этими белками, чтобы они выполняли задуманное. Если судить по внешним проявлениям, то компоновка этого мощного пакета программ, его иерархия, ветвление, селективный доступ — всё это поразительно напоминает аналогичные атрибуты программ, которые сегодня пишутся на языках программирования высокого уровня. Сегодня, серьёзно занимаясь программированием, легко постигнуть главную тайну «существования белковых тел»: кто-то разрабатывал программы, благодаря которым это существование влачится. Мы называем этих разработчиков Программистами.

О том, каким образом управление с программного уровня проводится на физический уровень, т. е. на вещество, мы уже говорили в предыдущих работах. Ключевую роль при этом проведении управления играет обеспечение его селективности: управлять желательно только «своим» веществом, но не «чужим». И здесь как нельзя кстати оказывается такой дополнительный идентификационный признак у молекул белков, как индивидуальный набор частот пептидных резонансов. Программное управление подключается только к тем пептидным цепочкам, которые резонируют «правильно». Лишь при подключении этого управления «жизненный цикл» молекулы белка протекает так, как и положено: сначала у неё формируются вторичная и третичная структуры, необходимые для выполнения той или иной работы, затем выполняется эта работа, после чего производится деградация молекулы. Теперь понятно, что к искусственно синтезированным белкам практически не может подключиться программное управление, и, значит, у этих «мертворожденных» молекул не может быть никакого «жизненного цикла». Неудивительно, что, при попадании в какой-либо организм, эти «мёртворожденные» молекулы оказываются сильными аллергенами.

Уж сколько раз твердили миру: невозможно искусственно воспроизвести оживлённое вещество, не умея работать на программном уровне реальности!

Июнь-июль 2004.